Unit Progress
0% Complete

Las proteínas son macromoléculas biológicas esenciales para todas las formas de vida. EstÔn formadas por cadenas de aminoÔcidos unidos por enlaces peptídicos y desempeñan una amplia variedad de funciones cruciales para los organismos vivos. Las proteínas son los componentes estructurales mÔs abundantes en las células y tejidos de los seres vivos y tienen roles fundamentales en procesos metabólicos, de señalización celular, transporte de moléculas, defensa inmunológica, y en la contracción muscular, entre otras funciones.

La quĆ­mica de las proteĆ­nas es un campo central dentro de la quĆ­mica orgĆ”nica, ya que estas macromolĆ©culas estĆ”n basadas en compuestos orgĆ”nicos, especĆ­ficamente en aminoĆ”cidos, que contienen grupos funcionales como amino (-NHā‚‚) y carboxilo (-COOH). Estas propiedades y la secuencia especĆ­fica de aminoĆ”cidos determinan la estructura y, por ende, la función de cada proteĆ­na.

Objetivo de aprendizaje

Comprender la estructura, clasificación, funciones y propiedades de las proteínas, así como su importancia en los sistemas biológicos.

1. Estructura de las proteĆ­nas

Las proteínas son polímeros de aminoÔcidos, y su función estÔ intrínsecamente relacionada con su estructura. La química de las proteínas abarca desde la síntesis de los aminoÔcidos hasta la formación de estructuras tridimensionales complejas que determinan la actividad biológica de cada proteína.

Las proteƭnas tienen una estructura jerƔrquica que se organiza en varios niveles:

  1. Estructura primaria: Es la secuencia lineal de aminoÔcidos unidos por enlaces peptídicos. Esta secuencia es determinada por la información genética contenida en el ADN. La secuencia de aminoÔcidos es clave para la función de la proteína, ya que determina la forma final que adoptarÔ.
  2. Estructura secundaria: Se refiere al plegamiento local de la cadena polipeptídica en estructuras estables como la hélice alfa y la lÔmina beta. Estas estructuras son estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y CO de los aminoÔcidos cercanos.
  3. Estructura terciaria: Es el plegamiento global de la cadena polipeptídica en una estructura tridimensional compacta. Esta forma es estabilizada por interacciones no covalentes (como enlaces iónicos, interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno) y, en algunos casos, por enlaces covalentes (como los puentes disulfuro entre cisteínas).
  4. Estructura cuaternaria: En proteínas que consisten en mÔs de una cadena polipeptídica, la estructura cuaternaria se refiere a la disposición y organización de estas subunidades para formar una proteína funcional. Ejemplos incluyen la hemoglobina, que estÔ formada por cuatro subunidades polipeptídicas.

2. AminoÔcidos: Los bloques de construcción de las proteínas

Las proteínas estÔn formadas por 20 aminoÔcidos comunes, cada uno con una estructura bÔsica que incluye un grupo amino (-NH₂), un grupo carboxilo (-COOH), y una cadena lateral (R) que varía entre los aminoÔcidos. Los aminoÔcidos pueden clasificarse en:

  • AminoĆ”cidos esenciales: Aquellos que el cuerpo no puede sintetizar y deben ser obtenidos de la dieta.
  • AminoĆ”cidos no esenciales: Aquellos que el cuerpo puede sintetizar a partir de otros compuestos.

Al unirse mediante enlaces peptƭdicos, los aminoƔcidos forman largas cadenas conocidas como polipƩptidos. Un polipƩptido con mƔs de 50 aminoƔcidos se considera una proteƭna.

3. Funciones de las proteĆ­nas

Las proteínas desempeñan funciones biológicas cruciales en los organismos vivos. Algunas de las funciones mÔs importantes incluyen:

  1. EnzimÔtica: Las proteínas pueden funcionar como enzimas, catalizando reacciones bioquímicas esenciales. Un ejemplo famoso es la amilasa, que descompone almidón en azúcares simples.
  2. Estructural: Muchas proteƭnas proporcionan soporte estructural a las cƩlulas y tejidos. La queratina en el cabello y las uƱas, y el colƔgeno en la piel y los huesos, son ejemplos de proteƭnas estructurales.
  3. Transporte: Las proteƭnas tambiƩn participan en el transporte de molƩculas dentro del organismo. Un ejemplo clave es la hemoglobina, que transporta oxƭgeno en la sangre.
  4. Defensa: Las inmunoglobulinas (anticuerpos) son proteínas que protegen al cuerpo de infecciones al reconocer y neutralizar patógenos.
  5. Movimiento: Proteínas como la actina y la miosina son responsables de la contracción muscular y el movimiento celular.
  6. Almacenaje: Algunas proteƭnas almacenan nutrientes o molƩculas importantes, como la ferritina, que almacena hierro en el cuerpo.

4. Clasificación de las proteínas

Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a su forma y función:

  1. Proteƭnas fibrosas: Son largas, lineales y suelen ser insolubles en agua. Tienen funciones estructurales y mecƔnicas. Ejemplos incluyen colƔgeno, queratina y elastina.
  2. Proteínas globulares: Son esféricas o globulares y generalmente son solubles en agua. Estas proteínas tienen funciones metabólicas y reguladoras, como enzimas, anticuerpos y hormonas. Ejemplos incluyen la hemoglobina y la insulina.
  3. Proteƭnas conjugadas: Son proteƭnas que contienen grupos prostƩticos no proteicos en su estructura. Estos grupos pueden ser de naturaleza lipƭdica, carbohidrato o metƔlica. Un ejemplo es la hemoglobina, que contiene un grupo hemo (un ion de hierro).
  4. Proteínas de membrana: Son proteínas asociadas a las membranas celulares, que tienen funciones en el transporte de sustancias, señalización celular y adhesión. Un ejemplo es la glucoproteína de la membrana celular.

5. Desnaturalización de proteínas

Las proteínas son sensibles a cambios en su entorno, como el pH, la temperatura y la concentración de sal. Estos cambios pueden causar la desnaturalización, un proceso en el que la estructura terciaria o cuaternaria de la proteína se pierde, lo que resulta en la pérdida de su función biológica. La desnaturalización es irreversible en muchos casos, y puede ocurrir debido a factores como el calor (como cuando se cocina un huevo) o cambios en el pH (como en la digestión del estómago).

Actividad: DiseƱo de una proteƭna terapƩutica

Objetivo:

Aplicar los conocimientos adquiridos sobre proteƭnas a un caso prƔctico en el campo de la medicina.

Instrucciones:

Los estudiantes trabajarÔn en grupos para diseñar una proteína terapéutica que podría utilizarse en un tratamiento médico. DeberÔn decidir su estructura (fibrosa o globular), función (enzimÔtica, de transporte, etc.), y cómo interactuaría con el cuerpo humano para tratar una enfermedad o trastorno. Al final, presentarÔn sus ideas al resto de la clase.